liu.seSök publikationer i DiVA
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
A35Cl--NMR study of the singular anion-binding properties of dromedary hemoglobin
Linköpings universitet, Institutionen för medicin och hälsa, Avdelningen för radiologiska vetenskaper. Linköpings universitet, Hälsouniversitetet. Linköpings universitet, Centrum för medicinsk bildvetenskap och visualisering, CMIV. Region Östergötland, Centrum för kirurgi, ortopedi och cancervård, Radiofysikavdelningen US. Department of Biological Sciences, University of Calgary, Calgary Canada.ORCID-id: 0000-0001-8661-2232
Department of Biological Sciences, University of Calgary, Calgary Canada.
Department of Physical Chemistry 2, University of Lund, Lund Sweden.
Department of Physical Chemistry 2, University of Lund, Lund Sweden.
Visa övriga samt affilieringar
1989 (Engelska)Ingår i: Biochimica et Biophysica Acta, ISSN 0006-3002, E-ISSN 1878-2434, Vol. 999, nr 1, s. 12-8Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

35Cl(-)-NMR measurements of chloride binding to carbonmonoxy- and deoxy-dromedary hemoglobin reveal the existence of two classes of chloride-binding sites, one of high and the other of low affinity. Although this situation resembles that described for human hemoglobin, it was found that the number of binding sites as well as the association equilibrium constant for chloride binding are significantly higher in the dromedary protein. This difference may be due to the greater number of basic residues exposed to solvent and to the higher flexibility of dromedary hemoglobin. The two oxygen-linked polyanion-binding sites characteristic of this hemoglobin show competition for some of the high-affinity chloride-binding sites in keeping with their location in the cleft enclosed by the beta chains and between the alpha chains termini. It is suggested that the observed anion-binding properties of dromedary hemoglobin may contribute to the control of the physiological osmotic shock after rehydration.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
1989. Vol. 999, nr 1, s. 12-8
Nyckelord [en]
Animals, Binding Sites, Camels/*blood, Carboxyhemoglobin/*metabolism, Chlorides/*metabolism, Hemoglobins/*metabolism, Hydrogen-Ion Concentration, Magnetic Resonance Spectroscopy
Nationell ämneskategori
Fysikalisk kemi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-114171DOI: 10.1016/0167-4838(89)90022-8OAI: oai:DiVA.org:liu-114171DiVA, id: diva2:790789
Anmärkning

0006-3002 (Print) Journal Article Research Support, Non-U.S. Gov't

Tillgänglig från: 2015-02-25 Skapad: 2015-02-11 Senast uppdaterad: 2017-12-04Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Lundberg, Peter

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Lundberg, Peter
Av organisationen
Avdelningen för radiologiska vetenskaperHälsouniversitetetCentrum för medicinsk bildvetenskap och visualisering, CMIVRadiofysikavdelningen US
I samma tidskrift
Biochimica et Biophysica Acta
Fysikalisk kemi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 53 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf