liu.seSök publikationer i DiVA
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Method Development for Determining the Stability of Heat Stable Proteins Combined with Biophysical Characterization of Human Calmodulin and the Disease Associated Variant D130G
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi.
Visa övriga samt affilieringar
2016 (Engelska)Självständigt arbete på grundnivå (kandidatexamen), 10,5 poäng / 16 hpStudentuppsats (Examensarbete)
Abstract [en]

Calmodulin is a highly conserved calcium ion binding protein expressed in all eukaryotic species. The 149 amino acid residues in the primary structure are organized in seven α helices with the highly flexible central α helix connecting the two non-cooperative domains of calmodulin. Each domain contains two EF-hand motifs to which calcium ions bind in a cooperative manner, hence the binding of four calcium ions saturate one calmodulin molecule. In the cardiovascular area calmodulin is involved in the activation of cardiac muscle contraction, and mutations that arise in the genetic sequence of the protein often have severe consequences. One such consequential mutation that can arise brings about the replacement of the highly conserved aspartic acid with glycine at position 130 in the amino acid sequence. In this research, the thermal and chemical stability within the C domain of the D130G variant of human calmodulin was investigated using a new method only requiring circular dichroism spectroscopic measurements. Affinity studies within the C domain of the D130G variant of human calmodulin were performed using fluorescence spectroscopy, and the ligands chosen for this purpose were trifluoperazine and p- HTMI. All analytical experiments were performed with the C domain of wild type human calmodulin as a reference. From the new method, it was concluded that the C domain of the D130G variant of human calmodulin has a slightly decreased stability in terms of Tm and Cm values compared to the C domain of wild type human calmodulin. The affinity analyses indicated that neither trifluoperazine nor p-HTMI discriminates between the C domain of the D130G variant of human calmodulin and the C domain of wild type human calmodulin in terms of dissociation constants. The pivotal outcome from this research is that the new method is applicable for determination of the stability parameters Tm and Cm of heat stable proteins. 

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2016. , s. 47
Nyckelord [en]
Calmodulin, wild type, D130G variant, method, affinity, trifluoperazine, p-HTMI.
Nationell ämneskategori
Fysikalisk kemi Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-138022ISRN: LITH-IFM-G-EX--16/3178--SEOAI: oai:DiVA.org:liu-138022DiVA, id: diva2:1106033
Ämne / kurs
Kemisk biologi
Presentation
2016-05-27, ACAS, Linköpings Universitet (campus valla), A-huset, Linköping, 08:15 (Svenska)
Handledare
Examinatorer
Tillgänglig från: 2017-06-09 Skapad: 2017-06-06 Senast uppdaterad: 2017-06-09Bibliografiskt granskad

Open Access i DiVA

fulltext(3606 kB)210 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 3606 kBChecksumma SHA-512
cfa4d603fce78d2bc48eed6a32f907d20ac695d0bd8e046b63a20576322a543cf213f89f15ac107bf1d9d7f05569f0ea81ad6f72314c8c7a2db71cc166772c3d
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

http://urn.kb.se/resolve?urn=urn:nbn:se:liu:diva-138022

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Aleckovic, EhlimanaChamoun, SherleyEinarsson, Ellen
Av organisationen
Institutionen för fysik, kemi och biologi
Fysikalisk kemiBiokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 210 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

urn-nbn

Altmetricpoäng

urn-nbn
Totalt: 1049 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf