liu.seSearch for publications in DiVA
Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Biophysical characterization of the calmodulin-like domain of Plasmodium falciparum calcium dependent protein kinase 3
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Bioinformatik. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.ORCID-id: 0000-0002-3772-8279
Vise andre og tillknytning
2017 (engelsk)Inngår i: PLoS ONE, ISSN 1932-6203, E-ISSN 1932-6203, Vol. 12, nr 7, artikkel-id e0181721Artikkel i tidsskrift (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

Calcium dependent protein kinases are unique to plants and certain parasites and comprise an N-terminal segment and a kinase domain that is regulated by a C-terminal calcium binding domain. Since the proteins are not found in man they are potential drug targets. We have characterized the calcium binding lobes of the regulatory domain of calcium dependent protein kinase 3 from the malaria parasite Plasmodium falciparum. Despite being structurally similar, the two lobes differ in several other regards. While the monomeric N-terminal lobe changes its structure in response to calcium binding and shows global dynamics on the sub-millisecond time-scale both in its apo and calcium bound states, the C-terminal lobe could not be prepared calcium-free and forms dimers in solution. If our results can be generalized to the full-length protein, they suggest that the C-terminal lobe is calcium bound even at basal levels and that activation is caused by the structural reorganization associated with binding of a single calcium ion to the N-terminal lobe.

sted, utgiver, år, opplag, sider
PUBLIC LIBRARY SCIENCE , 2017. Vol. 12, nr 7, artikkel-id e0181721
HSV kategori
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-139916DOI: 10.1371/journal.pone.0181721ISI: 000406371800053PubMedID: 28746405OAI: oai:DiVA.org:liu-139916DiVA, id: diva2:1135443
Merknad

Funding Agencies|Vetenskapsradet [Dnr. 2012-5136, Dnr. 2012-5270]; Swedish e-science

Tilgjengelig fra: 2017-08-23 Laget: 2017-08-23 Sist oppdatert: 2018-03-27

Open Access i DiVA

fulltext(3483 kB)77 nedlastinger
Filinformasjon
Fil FULLTEXT01.pdfFilstørrelse 3483 kBChecksum SHA-512
1debc11e13479827e6b04ada5bc12af5c6da1868357a04c4d29af5c7dce68cefbb0d22e10237939ced1304d8b2dd3ef591952f8c51809494b3cee2b172575715
Type fulltextMimetype application/pdf

Andre lenker

Forlagets fulltekstPubMed

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Andrésen, CeciliaNiklasson, MarkusWallner, BjörnLundström, Patrik
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
PLoS ONE

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 77 nedlastinger
Antall nedlastinger er summen av alle nedlastinger av alle fulltekster. Det kan for eksempel være tidligere versjoner som er ikke lenger tilgjengelige

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetric

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 661 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf