liu.seSök publikationer i DiVA
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Measurement of protein backbone (CO)-C-13 and N-15 relaxation dispersion at high resolution
University of Gothenburg, Sweden.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.ORCID-id: 0000-0002-4874-5381
University of Gothenburg, Sweden.
2017 (Engelska)Ingår i: Journal of Biomolecular NMR, ISSN 0925-2738, E-ISSN 1573-5001, Vol. 69, nr 1Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

Peak overlap in crowded regions of two-dimensional spectra prevents characterization of dynamics for many sites of interest in globular and intrinsically disordered proteins. We present new three-dimensional pulse sequences for measurement of Carr-Purcell-Meiboom-Gill relaxation dispersions at backbone nitrogen and carbonyl positions. To alleviate increase in the measurement time associated with the additional spectral dimension, we use non-uniform sampling in combination with two distinct methods of spectrum reconstruction: compressed sensing and co-processing with multi-dimensional decomposition. The new methodology was validated using disordered protein CD79A from B-cell receptor and an SH3 domain from Abp1p in exchange between its free form and bound to a peptide from the protein Ark1p. We show that, while providing much better resolution, the 3D NUS experiments give the similar accuracy and precision of the dynamic parameters to ones obtained using traditional 2D experiments. Furthermore, we show that jackknife resampling of the spectra yields robust estimates of peak intensities errors, eliminating the need for recording duplicate data points.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
SPRINGER , 2017. Vol. 69, nr 1
Nyckelord [en]
NMR; NUS; IDP; Conformational exchange; Dynamics; Target acquisition
Nationell ämneskategori
Biofysik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-142187DOI: 10.1007/s10858-017-0127-4ISI: 000412311500001PubMedID: 28864905OAI: oai:DiVA.org:liu-142187DiVA, id: diva2:1151518
Anmärkning

Funding Agencies|Swedish Research Council [2015-04614]; Swedish National Infrastructure for Computing [SNIC 2016/5-61]

Tillgänglig från: 2017-10-23 Skapad: 2017-10-23 Senast uppdaterad: 2021-12-28

Open Access i DiVA

fulltext(1877 kB)159 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1877 kBChecksumma SHA-512
e4cae12677962ab18db2a9f110906b515c049c17cef76db078bf20a96c779e8faf2e755bcf196cd8d235df536a1b222070bef04669a31a846e8b6e3959921c0e
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Ahlner, AlexandraLundström, Patrik
Av organisationen
KemiTekniska fakulteten
I samma tidskrift
Journal of Biomolecular NMR
Biofysik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 159 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 211 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf