liu.seSök publikationer i DiVA
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Bri2 BRICHOS client specificity and chaperone activity are governed by assembly state
Karolinska Institute, Sweden.
Karolinska Institute, Sweden.
Karolinska Institute, Sweden; KTH Royal Institute Technology, Sweden.
Karolinska Institute, Sweden.
Visa övriga samt affilieringar
2017 (Engelska)Ingår i: Nature Communications, ISSN 2041-1723, E-ISSN 2041-1723, Vol. 8, artikel-id 2081Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

. Protein misfolding and aggregation is increasingly being recognized as a cause of disease. In Alzheimers disease the amyloid-beta peptide (A beta) misfolds into neurotoxic oligomers and assembles into amyloid fibrils. The Bri2 protein associated with Familial British and Danish dementias contains a BRICHOS domain, which reduces A beta fibrillization as well as neurotoxicity in vitro and in a Drosophila model, but also rescues proteins from irreversible nonfibrillar aggregation. How these different activities are mediated is not known. Here we show that Bri2 BRICHOS monomers potently prevent neuronal network toxicity of A beta, while dimers strongly suppress A beta fibril formation. The dimers assemble into high-molecular-weight oligomers with an apparent two-fold symmetry, which are efficient inhibitors of non-fibrillar protein aggregation. These results indicate that Bri2 BRICHOS affects qualitatively different aspects of protein misfolding and toxicity via different quaternary structures, suggesting a means to generate molecular chaperone diversity.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
NATURE PUBLISHING GROUP , 2017. Vol. 8, artikel-id 2081
Nationell ämneskategori
Biokemi och molekylärbiologi
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-143905DOI: 10.1038/s41467-017-02056-4ISI: 000417702300032PubMedID: 29234026OAI: oai:DiVA.org:liu-143905DiVA, id: diva2:1170047
Anmärkning

Funding Agencies|KID PhD studentship grant (FRK); Swedish Research Council; Center for Innovative Medicine (CIMED); Swedish Alzheimer foundation; Swedish Brain Foundation; Karolinska Institutet; Stiftelsen fur Gamla Tjanarinnor; Instruct RD pilot project [APPID 272]; Loo and Hans Osterman Foundation; Geriatric Diseases Foundation at Karolinska Institutet; VIAA Latvia [NFI/R/2014/023]; Latvian Institute of Organic Synthesis

Tillgänglig från: 2018-01-02 Skapad: 2018-01-02 Senast uppdaterad: 2018-01-26

Open Access i DiVA

fulltext(2443 kB)73 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 2443 kBChecksumma SHA-512
a8ec05f9e9248b40e2ed3b65125650d5e78eb6165a4aca272695c9345129dad70a9c631b55d162c4a0c214efef92319637346f1295b1a4c84a2a8216197d1a97
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Hemmingsson, Lovisa
Av organisationen
Institutionen för fysik, kemi och biologiTekniska fakulteten
I samma tidskrift
Nature Communications
Biokemi och molekylärbiologi

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 73 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 130 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf