liu.seSök publikationer i DiVA
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Addressable adsorption of lipid vesicles and subsequent protein interaction studies
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Sensorvetenskap och Molekylfysik. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Sensorvetenskap och Molekylfysik. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Sensorvetenskap och Molekylfysik. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.ORCID-id: 0000-0002-1639-5735
Chalmers.
Visa övriga samt affilieringar
2008 (Engelska)Ingår i: BIOINTERPHASES, ISSN 1559-4106, Vol. 3, nr 2, s. 29-37Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

We demonstrate a convenient chip platform for the addressable immobilization of protein-loaded vesicles on a microarray for parallelized, high-throughput analysis of lipid-protein systems. Self-sorting of the vesicles on the microarray was achieved through DNA bar coding of the vesicles and their hybridization to complementary strands, which are preimmobilized in defined array positions on the chip. Imaging surface plasmon resonance in ellipsometric mode was used to monitor vesicle immobilization, protein tethering, protein-protein interactions, and chip regeneration. The immobilization strategy proved highly specific and stable and presents a mild method for the anchoring of vesicles to predefined areas of a surface, while unspecific adsorption to both noncomplementary regions and background areas is nonexistent or, alternatively, undetectable. Furthermore, histidine-tagged receptors have been stably and functionally immobilized via bis-nitrilotriacetic acid chelators already present in the vesicle membranes. It was discovered though that online loading of proteins to immobilized vesicles leads to cross contamination of previously loaded vesicles and that it was necessary to load the vesicles offline in order to obtain pure protein populations on the vesicles. We have used this cross-binding effect to our benefit by coimmobilizing two receptor subunits in different ratios on the vesicle surface and successfully demonstrated ternary complex formation with their ligand. This approach is suitable for mechanistic studies of complex multicomponent analyses involving membrane-bound systems.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
2008. Vol. 3, nr 2, s. 29-37
Nationell ämneskategori
Naturvetenskap
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-17909DOI: 10.1116/1.2921867OAI: oai:DiVA.org:liu-17909DiVA, id: diva2:212997
Tillgänglig från: 2009-04-26 Skapad: 2009-04-24 Senast uppdaterad: 2017-01-11

Open Access i DiVA

Fulltext saknas i DiVA

Övriga länkar

Förlagets fulltext

Personposter BETA

Klenkar, GoranEderth, ThomasLiedberg, Bo

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Klenkar, GoranEderth, ThomasLiedberg, Bo
Av organisationen
Sensorvetenskap och MolekylfysikTekniska högskolan
Naturvetenskap

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar

doi
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
urn-nbn
Totalt: 239 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf