liu.seSök publikationer i DiVA
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Transient conformational remodeling of folding proteins by GroES - Individually and in concert with GroEL
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten. Institut Fresnel, CNRS UMR 7249, Aix-Marseille Université, Marseille, France.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Molekylär Bioteknik. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Visa övriga samt affilieringar
2014 (Engelska)Ingår i: Journal of chemical biology, ISSN 1864-6158, E-ISSN 1864-6166, Vol. 7, nr 1, s. 1-15Artikel, forskningsöversikt (Refereegranskat) Published
Abstract [en]

The commonly accepted dogma of the bacterial GroE chaperonin system entails protein folding mediated by cycles of several ATP-dependent sequential steps where GroEL interacts with the folding client protein. In contrast, we herein report GroES-mediated dynamic remodeling (expansion and compression) of two different protein substrates during folding: the endogenous substrate MreB and carbonic anhydrase (HCAII), a well-characterized protein folding model. GroES was also found to influence GroEL binding induced unfolding and compression of the client protein underlining the synergistic activity of both chaperonins, even in the absence of ATP. This previously unidentified activity by GroES should have important implications for understanding the chaperonin mechanism and cellular stress response. Our findings necessitate a revision of the GroEL/ES mechanism.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
Springer Berlin/Heidelberg, 2014. Vol. 7, nr 1, s. 1-15
Nyckelord [en]
Carbonic anhydrase; Chaperone; FRET; Molten globule; MreB; Protein folding
Nationell ämneskategori
Kemi Biologiska vetenskaper
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-110534DOI: 10.1007/s12154-013-0106-5PubMedID: 24386013Scopus ID: 2-s2.0-84891782616OAI: oai:DiVA.org:liu-110534DiVA, id: diva2:746666
Tillgänglig från: 2014-09-14 Skapad: 2014-09-12 Senast uppdaterad: 2018-04-25

Open Access i DiVA

fulltext(1068 kB)173 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1068 kBChecksumma SHA-512
374e258fe5cc2d32ca52f54fbf1110ed7584a9721acea807b45bd25415813def71a313b1a65b786d6434310e9c57a3ae72d89f5fbe078faa91195e24307d4adb
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMedScopus

Personposter BETA

Babu Moparthi, SatishSjölander, DanielVillebeck, LailaJonsson, Bengt-HaraldHammarström, PerCarlsson, Uno

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Babu Moparthi, SatishSjölander, DanielVillebeck, LailaJonsson, Bengt-HaraldHammarström, PerCarlsson, Uno
Av organisationen
KemiTekniska fakultetenTekniska högskolanMolekylär Bioteknik
I samma tidskrift
Journal of chemical biology
KemiBiologiska vetenskaper

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 173 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 468 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf