liu.seSearch for publications in DiVA
Endre søk
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Transient conformational remodeling of folding proteins by GroES - Individually and in concert with GroEL
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten. Institut Fresnel, CNRS UMR 7249, Aix-Marseille Université, Marseille, France.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Molekylär Bioteknik. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska högskolan.
Vise andre og tillknytning
2014 (engelsk)Inngår i: Journal of chemical biology, ISSN 1864-6158, E-ISSN 1864-6166, Vol. 7, nr 1, s. 1-15Artikkel, forskningsoversikt (Fagfellevurdert) Published
Abstract [en]

The commonly accepted dogma of the bacterial GroE chaperonin system entails protein folding mediated by cycles of several ATP-dependent sequential steps where GroEL interacts with the folding client protein. In contrast, we herein report GroES-mediated dynamic remodeling (expansion and compression) of two different protein substrates during folding: the endogenous substrate MreB and carbonic anhydrase (HCAII), a well-characterized protein folding model. GroES was also found to influence GroEL binding induced unfolding and compression of the client protein underlining the synergistic activity of both chaperonins, even in the absence of ATP. This previously unidentified activity by GroES should have important implications for understanding the chaperonin mechanism and cellular stress response. Our findings necessitate a revision of the GroEL/ES mechanism.

sted, utgiver, år, opplag, sider
Springer Berlin/Heidelberg, 2014. Vol. 7, nr 1, s. 1-15
Emneord [en]
Carbonic anhydrase; Chaperone; FRET; Molten globule; MreB; Protein folding
HSV kategori
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-110534DOI: 10.1007/s12154-013-0106-5PubMedID: 24386013Scopus ID: 2-s2.0-84891782616OAI: oai:DiVA.org:liu-110534DiVA, id: diva2:746666
Tilgjengelig fra: 2014-09-14 Laget: 2014-09-12 Sist oppdatert: 2018-04-25

Open Access i DiVA

fulltext(1068 kB)167 nedlastinger
Filinformasjon
Fil FULLTEXT01.pdfFilstørrelse 1068 kBChecksum SHA-512
374e258fe5cc2d32ca52f54fbf1110ed7584a9721acea807b45bd25415813def71a313b1a65b786d6434310e9c57a3ae72d89f5fbe078faa91195e24307d4adb
Type fulltextMimetype application/pdf

Andre lenker

Forlagets fulltekstPubMedScopus

Personposter BETA

Babu Moparthi, SatishSjölander, DanielVillebeck, LailaJonsson, Bengt-HaraldHammarström, PerCarlsson, Uno

Søk i DiVA

Av forfatter/redaktør
Babu Moparthi, SatishSjölander, DanielVillebeck, LailaJonsson, Bengt-HaraldHammarström, PerCarlsson, Uno
Av organisasjonen
I samme tidsskrift
Journal of chemical biology

Søk utenfor DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 167 nedlastinger
Antall nedlastinger er summen av alle nedlastinger av alle fulltekster. Det kan for eksempel være tidligere versjoner som er ikke lenger tilgjengelige

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetric

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 452 treff
RefereraExporteraLink to record
Permanent link

Direct link
Referera
Referensformat
  • apa
  • harvard1
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annet format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annet språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf