liu.seSök publikationer i DiVA
Ändra sökning
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf
Differential conformational modulations of MreB folding upon interactions with GroEL/ES and TRiC chaperonin components
Aix Marseille University, France.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.
University of Aix Marseille, France.
Linköpings universitet, Institutionen för fysik, kemi och biologi, Kemi. Linköpings universitet, Tekniska fakulteten.
Visa övriga samt affilieringar
2016 (Engelska)Ingår i: Scientific Reports, E-ISSN 2045-2322, Vol. 6, nr 28386Artikel i tidskrift (Refereegranskat) Published
Resurstyp
Text
Abstract [en]

Here, we study and compare the mechanisms of action of the GroEL/GroES and the TRiC chaperonin systems on MreB client protein variants extracted from E. coli. MreB is a homologue to actin in prokaryotes. Single-molecule fluorescence correlation spectroscopy (FCS) and time-resolved fluorescence polarization anisotropy report the binding interaction of folding MreB with GroEL, GroES and TRiC. Fluorescence resonance energy transfer (FRET) measurements on MreB variants quantified molecular distance changes occurring during conformational rearrangements within folding MreB bound to chaperonins. We observed that the MreB structure is rearranged by a binding-induced expansion mechanism in TRiC, GroEL and GroES. These results are quantitatively comparable to the structural rearrangements found during the interaction of beta-actin with GroEL and TRiC, indicating that the mechanism of chaperonins is conserved during evolution. The chaperonin-bound MreB is also significantly compacted after addition of AMP-PNP for both the GroEL/ES and TRiC systems. Most importantly, our results showed that GroES may act as an unfoldase by inducing a dramatic initial expansion of MreB (even more than for GroEL) implicating a role for MreB folding, allowing us to suggest a delivery mechanism for GroES to GroEL in prokaryotes.

Ort, förlag, år, upplaga, sidor
NATURE PUBLISHING GROUP , 2016. Vol. 6, nr 28386
Nationell ämneskategori
Biofysik
Identifikatorer
URN: urn:nbn:se:liu:diva-130280DOI: 10.1038/srep28386ISI: 000378228700001PubMedID: 27328749OAI: oai:DiVA.org:liu-130280DiVA, id: diva2:950600
Anmärkning

Funding Agencies|European Commission [FP7-ICT-2011-7, ERC StG 278242]; Goran Gustafsson Foundation; Swedish Alzheimer Foundation

Tillgänglig från: 2016-08-01 Skapad: 2016-07-28 Senast uppdaterad: 2022-09-15

Open Access i DiVA

fulltext(1464 kB)269 nedladdningar
Filinformation
Filnamn FULLTEXT01.pdfFilstorlek 1464 kBChecksumma SHA-512
ab2ad49d74aa67f3e7bccc30660016e825dd9b11d4c3871844fe635fa4e8c40016bec65520c6a5bb103c6d9c5961ab59c8a9d836b9a489f0b587d54ca846f835
Typ fulltextMimetyp application/pdf

Övriga länkar

Förlagets fulltextPubMed

Person

Carlsson, UnoJonsson, Bengt-HaraldHammarström, Per

Sök vidare i DiVA

Av författaren/redaktören
Carlsson, UnoJonsson, Bengt-HaraldHammarström, Per
Av organisationen
KemiTekniska fakulteten
I samma tidskrift
Scientific Reports
Biofysik

Sök vidare utanför DiVA

GoogleGoogle Scholar
Totalt: 269 nedladdningar
Antalet nedladdningar är summan av nedladdningar för alla fulltexter. Det kan inkludera t.ex tidigare versioner som nu inte längre är tillgängliga.

doi
pubmed
urn-nbn

Altmetricpoäng

doi
pubmed
urn-nbn
Totalt: 644 träffar
RefereraExporteraLänk till posten
Permanent länk

Direktlänk
Referera
Referensformat
  • apa
  • ieee
  • modern-language-association-8th-edition
  • vancouver
  • oxford
  • Annat format
Fler format
Språk
  • de-DE
  • en-GB
  • en-US
  • fi-FI
  • nn-NO
  • nn-NB
  • sv-SE
  • Annat språk
Fler språk
Utmatningsformat
  • html
  • text
  • asciidoc
  • rtf